谷氨酰胺转胺酶(transglutaminase EC2.3.2.13,简称TGase)

谷氨酰胺转胺酶(transglutaminase EC2.3.2.13,简称TGase)是一种硫醇酶,能够促使蛋白质分子内交联,蛋白质分子间交联以及蛋白质和氨基酸之间的交联。TGase能够催化蛋白质中谷氨酰胺残基的γ-酰胺基和赖氨酸的ε-氨基之间进行酰胺基转移反应,形成ε-(γ -谷酰胺)-赖氨酸的异型肽键,能够改变蛋白质的溶解性、乳化性能、起泡性能等功能性质,在食品工业中具有广阔的应用前景。
TGase起初从豚鼠肝脏中提取,因其价格昂贵、催化效率低等缺点并未在食品工业中大规模应用。2004年泰兴市一鸣生物制品有限公司成为我国第一家生产此酶的公司,为我国大规模使用提供了可能。
 微生物发酵生产所得的TGase最适pH 值在5和8之间,最佳酶催化温度是55℃ ,酶在70℃会失活,而接近冰点时,仍可保留一点活性。TGase并不完全依赖于钙离子,但是Cu 、Zn 、Pb 、Li对酶活有强烈的抑制作用。因为这些重金属离子会结合巯基,而这些巯基恰处于酶的活性位点。TGase催化机理为利用肽链上的谷氨酰胺残基上的甲酰胺基为乙酰基供体,受体可以是蛋白质上的或游离氨基酸上的胺基、伯胺基、水。TGase既可以催化蛋白分子间的交联,又可以催化分子内的交联反应。
 TGase可催化如下反应:
 ① 它可催化蛋白质以及肽键中谷氨酰胺残基的γ-羧酰胺基和伯胺之间的酰胺基转移反应,利用该反应可以将赖氨酸引入蛋白质以改善蛋白质的营养特性;
 ② 当蛋白质中的赖氨酸残基的ε-氨基作为酰基受体时,蛋白质在分子内或分子间形成ε-(γ-glutamy1)lys共价键,通过该反应,蛋白质分子间发生交联,使得食品以及其它制品产生质构变化,从而赋予产品特有的质构特性和粘合性能;
 ③ 当不存在伯胺时,水可成为酰基的受体,使得谷氨酰胺残基脱氨。上述转胺反应可改变蛋白质的等电点、溶解度等功能性质。
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